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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子自个的复杂化性和众多N-glycoproteins低表达爱质量因此对N-glycosylation架构的分析方式的描叙是及其麻烦。在检侧低丰度的N糖基化体现球球淀粉酶酶或肽段时,中间参杂很大未体现的球球淀粉酶酶肽断,这很非常容易将低丰度的糖基化体现球球淀粉酶酶肽段的移动信号消除。凝素亲和法是近年来糖球球淀粉酶酶质组学中软件应用很广泛的分开含有方式。凝集素(lectin)就是一类糖综合球球淀粉酶酶质,能缜密认别某段特种架构的单糖或聚糖中其他的糖基回文序列而与之综合,什么和什么与糖链可逆性非共价综合,糖球球淀粉酶酶或糖肽被凝集素抓取此后,普通用其他的单糖实现寡头垄断综合凝集素将糖球球淀粉酶酶或糖肽过柱起来。 淀粉酶质所经酶解后凭借率凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,以后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中割掉连接方式在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该补救引致Asn氧分子式式量增多2.9890Da。然后用高高精准度LC-MS质谱仪验测脱糖后的肽段,按照文献检索数据统计库,核验脱糖后氧分子式式量各自学说氧分子式式量的变动各类糖基化体现肽段的队列,才能确保该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确保然后,再凭借率label-free的道理对其通过定量剖析剖析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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